30 septiembre, 2010

Ahora PhD Comics en videos!

Si bien no son las caricaturas en versión animada, al parecer parecen interesantes reportajes a estudiantes de doctorado de de diferentes universidades norteamericanas. En este primer episodio, hace una visita a la Universidad de Nuevo México y se entrevista con una estudiante de doctorado que trabaja con los chiles (ajíes) y mecanismos de defensa contra Phytophtora capsici, el más importante patógeno de esta planta. Algo para recordar: el ají es uno de los productos cuyo centro de origen es el altiplano peruano-boliviano.

PHD Tales from the Road - NMSU's Chile Pepper Institute from PHD Comics on Vimeo.

Lo que me causó mucha gracia fue la última parte donde Jorge le pregunta: “¿Y después de tu PhD que piensas hacer?” a lo que responde: “…eh, finalmente empezaré buscar trabajo, eso es lo que hacen las personas normales cierto?”. Muy sincera Adriana.

Vía PhD Comics TV.

29 septiembre, 2010

Estudio proteómico de la cerveza

Viernes por la noche, te encuentras con tus amigos después del trabajo, que es lo primero que se te viene a la mente... “vamos a tomarnos unas cervecitas”. La cerveza es uno de los productos más antiguos hechos por el hombre y, es además, la tercera bebida más consumida en el mundo (después del agua y del té). Es producido mediante la fermentación de almidones, principalmente derivado de ciertos cereales como el maíz y la cebada, usando cepas especiales de Saccharomyces.

La cantidad de cerveza que se consume es enorme. Sólo en el 2008 se bebieron más de 1800 millones de hectolitros (180 mil millones de litros ó 180,000’000,000L) generando más de $295 mil millones de ingresos. Sin embargo, a pesar de su enorme importancia, es sorprendente que existan pocos estudios acerca de las proteínas residuales presentes en ella. Estas proteínas podrían jugar papeles importantes en el cuerpo, la textura, el aroma y el sabor de la cerveza y dicha información también podrían ser usados por los maestros cerveceros y granjeros para mejorar la calidad de su producto.

En un estudio previo, se lograron recuperar dos tipos de proteína: una proteína transportadora de lípidos-1 (LTP-1) y serpinas del tipo Z; las cuales son muy resistentes al calor y a la proteólisis. Pero, ¿que pasa con aquellas que son más lábiles y menos resistentes a la proteólisis? Un estudio posterior logró identificar siete tipos de proteínas diferentes usando la electroforesis en 2D (dos dimensiones).

La técnica de la electroforesis en dos dimensiones consiste en separar todas las proteínas presentes en un determinada muestra en dos direcciones y con dos técnicas diferentes. En la primera técnica se puede usar una gradiente de pH, donde las proteínas migrarán hasta encontrar el pH donde pierden todas sus cargas y se vuelven más estables (punto isoeléctrico). Una vez separada en una dirección, se pone el capilar con las proteínas separadas en un gel de poliacrilamida y se hace una electroforesis común y corriente, donde las proteínas separadas, se volverán a separar, pero esta vez, en función de su peso molecular. Luego el gel es teñido para evidenciar cada una de las proteínas las cuales aparecerán en forma de puntitos negros.


En este segundo estudio, se identificaron tanto proteínas de la cebada como proteínas de la levadura Saccharomyces. Estas proteínas identificadas estaban conformadas por ciertas amilasas (enzima que degrada el almidón de los cereales y los convierte a glucosa), inhibidores de amilasas y proteínas relacionadas con el estrés abiótico de la planta (proteína Z). En un estudio posterior se identificaron a 12 proteínas diferentes: 8 de la cebada y 4 de la levadura. Sin embargo, todas estas proteínas eran ricas en puentes disulfuro (S-S), o sea, eran también resistentes al calor y la proteólisis.

Con todos estos estudios hubo un problema... El volumen de muestra de cerveza usada era muy pequeña ya que los equipos de laboratorio (equipos de cromatografía, cámaras de electroforesis, espectrómetro de masas) no permiten el uso de grandes volúmenes de muestra para hacer los experimentos. Entonces, ¿que pasaría con aquellas proteínas que se encuentran en una concentración demasiado baja? Si queremos identificarlas, deberíamos tener el volumen suficiente de muestra como para poder colectarlas.

Así fue que científicos italianos del Politécnico y la Universidad de Milano, utilizaron una técnica novedosa que ya había sido empleada anteriormente para estudio proteómicos en muestras con poca abundancia de proteínas, la técnica se llama biblioteca combinatoria de péptidos y ligandos (CPLL); que en términos sencillos consiste de pequeñas perlitas, de pocas micras de diámetro, cubiertas por hexapéptidos (pequeñas cadenas de seis aminoácidos) que actúan como ligandos y capturan aquellas proteínas que se encuentran en poca abundancia.

Así que lo investigadores liderados por la Dra. Elisa Fasoli, emplearon esta técnica para capturar aquellas pequeñas proteínas que se encuentren en pequeña cantidad en una botella de cerveza. Primero compraron en la tienda algunas cervezas, le agregaron PVPP que es un compuesto que atrapa los polifenoles, los cuales dificultan la extracción y purificación de proteínas. Después del tratamiento con PVPP lo centrifugaron y el color de la cerveza cambió considerablemente a un tono mucho más claro y palo rosa. Luego agregaron las perlitas de CPLL para capturar todas las proteínas presentes en la cerveza, después de unas horas, recuperaron las perlas mediante con un papel filtro y mediante un lavado liberaron las proteínas capturadas de las perlas CPLL.

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Una vez recuperadas todas las proteínas le hicieron la electroforesis en 2D. Cada uno de los puntos (“spots”) obtenidos fueron cortados del gel, lavados, purificados mediante cromatografía líquida para luego ser identificados mediante un espectrómetro de masas. Fasoli et al. identificaron 20 proteínas diferentes de la cebada (las más abundantes las serpinas tipo Z y las LTP), 40 de Saccharomyces cerevisiae, uno de S. bayanus y uno de S. pastorianus estos dos últimos usados de manera rutinaria en el malteado de la cerveza. Además, se pudieron identificar dos proteínas del maíz, las cuales lograron sobrevivir a todo el proceso de elaboración de la cerveza.

Sin dudas es un gran trabajo, sobre todo para las personas que están envueltas con el desarrollo de nuevos sabores, texturas y olores de las cervezas tradicionales o las cervezas gourmet, las cuales tienen un alto valor en el mercado. Si bien muchas de estas proteínas se encuentran en trazas, podrían tener un papel importante en el cuerpo de la cerveza, así como en su sabor.

Referencia:

ResearchBlogging.orgFasoli, E., Aldini, G., Regazzoni, L., Kravchuk, A., Citterio, A., & Righetti, P. (2010). Les Maîtres de l’Orge: The Proteome Content of Your Beer Mug Journal of Proteome Research DOI: 10.1021/pr100551n

28 septiembre, 2010

Un avance en el diagnóstico efectivo del cáncer de próstata

El cáncer de próstata, según las estadísticas del Instituto Nacional de Enfermedades Neoplásicas (INEN), es la neoplasia maligna más frecuente en varones de edad avanzada – a partir de los 45 años – en nuestro país; y se estima que en el año 2008, ha matado a más de 258 mil personas en el mundo, siendo uno de los principales problemas de la salud pública mundial. Por suerte, existen muchos centros de investigación en el mundo que están desarrollando nuevos métodos para diagnosticar este tipo de cáncer de manera más eficiente y precisa.

Entre el 27 y 30 de este mes, se lleva a cabo en la ciudad de Denver, USA, la 4ta Conferencia Internacional de la Asociación Americana para la Investigación del Cáncer. Este año se está enfocando en el desarrollo de nuevos métodos moleculares para el diagnóstico del cáncer. En una de las conferencias, investigadores ingleses de la compañía Tecnología Genética de Oxford (OGT) mostraron los avances de una nueva técnica que permite diagnosticar el cáncer de próstata con un 90% de especificidad.

Los métodos de diagnóstico más efectivos y usados actualmente se basan en un solo marcador serológico, el antígeno específico de próstata (PSA), el cual tiene una especificidad menor al 50%. La cantidad de falsos negativos es muy alta; por esta razón, este ensayo es complementado con el examen rectal digital, donde el doctor - y a veces enfermera - se ponen un guante de látex, un poco de lubricante e introducen su dedo vía rectal hasta alcanzar la glándula prostática, para palparla y ver si tiene algún tipo de inflamación o formación de nódulos. Sin dudas, este tipo de examen es muy molesto e incómodo, pero no hay una mejor forma de diagnosticar este tipo de cáncer.

Los investigadores del OGT, usando la técnica de microarreglos de proteínas, detectaron autoanticuerpos (anticuerpos que actúan sobre antígenos producidos por el mismo organismo) en muestras de suero de pacientes con cáncer de próstata. Entonces, identificando estos antígenos específicos del cáncer de próstata se pueden desarrollar kits para que, a partir de una muestra de sangre, se pueda detectar si el paciente presenta los autoanticuerpos que responden a los antígenos, y diagnosticar con un 90% de especificidad la presencia o no de cáncer. Es similar a las conocidas técnicas de ELISA usadas en el diagnóstico de enfermedades como la Hepatitis y el SIDA, en este caso, se identificarán los anticuerpos en vez de los antígenos.

Además, la ventaja que ofrece esta nueva tecnología es que se podrá identificar, de manera prematura, la presencia de estos autoanticuerpos, ya que basta que unas pocas células empiecen a desarrollar el cáncer para que los antígenos sean liberados al torrente sanguíneo.

Básicamente, la técnica consiste en desarrollar un chip con 925 proteínas impresas en él (microarreglo). Estas proteínas serán reconocidas por los anticuerpos presentes en una determinada muestra. Los investigadores tomaron muestras de sangre de 73 pacientes diagnosticados con cáncer de próstata y 60 muestras de personas sin cáncer. Luego, observaron que proteínas eran capturadas por anticuerpos tanto en los sanos como en los enfermos y las “restaron”. Los anticuerpos presentes en las muestras de pacientes con cáncer que no estaban presentes en las muestras sanas, podrían ser usados como marcadores moleculares que evidenciarían la enfermedad.

De este primer ensayo se obtuvieron 15 anticuerpos (marcadores) los cuales ahora están siendo probados con muestras de sangre de 1700 personas, entre las que hay pacientes con cáncer de próstata, pacientes con otros tipos de cáncer y personas sanas; de esta manera poder identificar cual de estos marcadores son específicos sólo para el cáncer de próstata y desarrollar el kit de diagnóstico. Hasta ahora, se han encontrado marcadores con mas de 90% de especificidad por el cáncer de próstata, lo cual es una gran noticia para los hombres. Ojalá que cuando llegue a los 40 ya se hayan desarrollado estos kits!

Lo interesante de este estudio es que se puede aplicar la misma técnica para desarrollar marcadores para otros tipos de cáncer y de esta manera, detectar a tiempo la enfermedad y poder combatirla con una alta tasa de éxito. Además, reducirá los costos de despistaje de cáncer y podría ser implementado como un método de control anual, tal como lo es el Papanicolaou en las mujeres para el despistaje del cáncer de cuello uterino.

27 septiembre, 2010

Programación de los Premios Nobel 2010

Esta vez si son los verdaderos… [no la parodia (los Ig Nobel) el cual será presentado en vivo por YouTube]. A diferencia que muchos premios en ciencia, los Premios Nobel son dados a conocer en días consecutivos, un día para cada uno de los galardones. Para que estén al tanto de quienes serán los ganadores, ésta es la programación:

Premio Nobel en Fisiología o Medicina (que, a mi parecer debe llamarse Premio Nobel en Biología)
Lunes 4 de Octubre. 9.30am GMT (4.30am Hora Peruana).
El año pasado fue ganado por unos genetistas por sus estudios en la Telomerasa.

Premio Nobel en Física
Martes 5 de Octubre. 9.45am GMT (4.45am Hora Peruana)

Premio Nobel en Química
Miércoles 6 de Octubre. 9.45am GMT (4.45am Hora Peruana)
El año pasado también fue ganado por biólogos, gracias a los avances en el estudio de los ribosomas.

Premio Nobel de la Paz
Viernes 8 de Octubre. 9.00am GMT (4.00am Hora Peruana)

Premio Nobel de Literatura
Como es tradicional en este galardón, la Academia Sueca programará la fecha más adelante.

Premio Sveriges Riksbank de Economía en honor a Alfred Nobel
Lunes 11 de Octubre. 11.00am GMT (6.00am Hora Peruana)

Pondremos un widget con el minuto-a-minuto del evento.

26 septiembre, 2010

Acuarelas inspiradas en la mitosis

Al parecer esta semana ha sido dedicada a la mitosis, empezando con un fenómeno de múltiples centrosomas que pueden generar más de dos células hijas y una multipolaridad del huso mitótico hasta el día de ayer con la “mitosisdolia”. Ahora, les presento unas pinturas hechas en acuarelas inspiradas en la división celular vistas bajo un microscopio. Las imágenes parecen como si fueran microfotografías, ya que los colores se parecen mucho a los tintes usados para teñir el huso mitótico, la cromatina, etc.

Lo interesante de esta historia es que estas acuarelas no están hechas por un científico ni por un artista. La autora es Michele Banks, que estudio ruso y viajó a trabajar a aquel país. Luego se mudó a Bermuda, tomó un par de clases de acuarela y empezó a pintar cosas abstractas inspirada en los fractales. Luego, la gente que veía sus pinturas se dio cuenta que ella se parecían mucho a un fenómeno biológico conocido: la división celular. Así que la Sra. Banks perfeccionó su técnica y se dedicó a pintar acuarelas inspiradas en la mitosis y el pequeño mundo celular. Ahora tiene una empresa que vende estas pinturas. Aquí algunos ejemplos de su arte:

Para ver toda su galería de trabajos visiten: http://www.etsy.com/shop/artologica

Vía The-Scientist.

25 septiembre, 2010

Mitosisdolia

La pareidolias es ese fenómeno psicológico en la que nuestra mente tiende a asociar un patrón o forma con una figura reconocible de una persona u objeto. Claros ejemplos son ver formas de animales en las nubes, o una cara humana en la superficie de Marte, o en las famosas formaciones rocosas de Marcahuasi. Ahora si les pregunto: ¿esta imagen que ven a continuación a que corresponde?

cassini_figure8moons

Seguro muchos dirán: “es una mitosis en plena telofase (división de las dos células hijas) visto bajo un microscopio electrónico de barrido”. Pero, si pensaron eso están muy alejados de la realidad por dos cosas: el tamaño de estos objetos no son de unas cuantas micras, sino de cientos de kilómetros; y más que poder verse bajo un microscopio, se tiene que hacer con un telescopio.

Esta hermosa imagen corresponde a dos de las lunas de Saturno: Dione (arriba) y Rhea (abajo); la cual fue tomada por la sonda espacial Cassini. Si bien parece que una está sobre la otra, la distancia entre ellas es de más de 500000Km (una vez y media la distancia entre la Tierra y la Luna). La resolución de la imagen que la pueden descargar aquí, es de 7Km por pixel para Dione y 10Km por pixel para Rhea.

Esas maravillas de la naturaleza que sólo se pueden ver si estás en el lugar equivocado en el momento equivocado.

Vía BadAstronomy.

Los biólogos no somos románticos…

… a menos que seas astrobiólogo!

No se olviden de pasar el cursor sobre el puto rojo!

Eso es por que no conocen la aplicación de facebook… “el halago biólogo”, por ejemplo:

“Eres el sustrato de mi enzima”, “Tu belleza se expande al infinito cual célula metastásica expande el cáncer”, “Ojalá fuera cilio, para moverte la mucosa”, “Sin tí, soy un grupo hemo sin hierro, una enzima sin activar, tú das luz a mi fotosistema permitiéndome respirar....”

Así que no digan que la Biología no es romántica… hay que saber como decirlo no más.

Vía SMBC Comics.

23 septiembre, 2010

La UNALM de aniversario… 108 años cultivando al hombre y al campo

Si bien es cierto, el aniversario oficial de nuestra Alma Mater es el 22 de Julio (ver: Historia de la UNALM), los estudiantes viven la semana de la Universidad en el mes de septiembre, justo durante la semana del paso del invierno a la primavera. Una serie de actividades que paralizan la Universidad durante una semana, entre las más resaltantes y recordadas de cuando era estudiante… la Gymkhana con su respectiva pachamanca y Miss Antifaz (y para las chicas… el Mister Molina); la maratón, ciclismo y las actividades culturales; y el Corso Molinero! que este año se retoma después de algunos años.

corso Foto ©Omar Bullón. Las vacas de zootecnia!

corso2Foto ©Omar Bullón.

El día de mañana, a partir de las 9 de la mañana, se dará inicio al tradicional corso molinero, para luego disfrutar de la fiesta molinera!, ya no hasta las últimas consecuencias como hace muchos años (bonitos recuerdos…, la gente durmiendo en las carpas de cerveza!), sino ahora hasta las 10.00pm… nada más!.

Sin dudas, la Gymkhana Molinera era uno de los eventos más esperados, desde la amanecida para preparar el Maracuyax hasta las estrategias para meter el líquido elemento a la barra. Todo para mantener la alegría y el aliento durante todos los juegos. Los puntos en contra valían la pena. Al final todas las facultades tenían su líquido elemento, pero, en la barra de ciencias… cada uno tenía su propia botella!. Muy pocas veces ganamos algún juego. La pirámide se derrumbaba; no había mucha coordinación para el gusanito; ya no están los mastodontes de antaño que nos hacían ganar en la soga; tampoco “el vaca”, eterno ganador en los comelones… aunque nuestras bailarinas siempre tuvieron su gracia y encanto… En fin, lo importante es competir. La mejor posición que llegamos durante mi estadía en la Universidad fue 2do, en el 2003, mi primera Gymkhana.

El corso… dos veces fui tan hincha de dar todo el recorrido (Av. La Universidad, Av. La Molina, Av. Constructores, Av. Flora Tristán, Av. La Universidad, Rectorado). Chancando mi lata de aceite Primor o a veces Cil, haciendo una contaminación acústica feroz, amaneciéndonos haciendo el carro alegórico. Después del gran recorrido, una siestita en el los pastitos y a las 3.30 rumbo a la fiesta, que antes si duraba más de las 10.00pm, con fuegos artificiales a la media noche.

fiesta
Pero, acabe a las 5am o las 10pm, mañana todos nos vemos en el Campo Ferial para cantar nuestra marinera molinera a viva voz, como buenos molineros que somos:

Por que… para ser un buen criollo de rompe y raja,
cuatro cosas se requieren y esas cuatro cosas son…
Que sea de LA MOLINA guapo y enrazao’
con su botella de pisco y su buena chola al lao’…
Yo no soy de aquí, soy de LA MOLINA,
si quieres que pique el guiso cholita échale ají…
Cuchillo por que te doblas, si eres tu de tan fino acero así se doblan las mujeres, cuando ven a un molinero!

Orgullosos de ser Molineros!

22 septiembre, 2010

El origen de la vida: un punto a favor para el “mundo del ARN”

Hablar del origen de la vida es, sin dudas, un tema que me apasiona. Poder explicar algún día como se originó todas las formas de vidas que hoy conocemos, saber si tuvimos un sólo ancestro común o muchos que se fueron extinguiendo a través del tiempo, si los eucariotas descienden de la unión de los procariotas y las arqueas, cual fue la primera molécula con capacidad replicativa e informativa, explicar la paradoja del huevo y la gallina, etc. sin dudas son temas fascinantes.

Personalmente, creo que todos los seres vivos venimos de un mundo primitivo en base al ARN. Las evidencias son muchas: las ribozimas, cadenas de ARN con la capacidad de autoreplicarse; los ribosomas, la maquinaria de transformación de la información genética en proteínas, cuanta con secuencias de ARN con actividad enzimática; la replicación del ADN necesita de un cebador hecho a base de ARN; la presencia de moléculas de ARN capaces de regular la expresión de los genes (microARNs, ARN de interferencia, ARN largos no codificantes, los riboswitches, etc.) y los ARN de transferencia que transportan los aminoácidos para su polimerización y formación de proteínas. Todo el funcionamiento de una célula se basa en el ARN!.

Pero, hasta antes de leer este artículo publicado ayer en Nature Communications, mi concepto del origen de la vida a partir del ARN era completamente diferente. Yo creía que la formación de las secuencias de ARN capaces de autoreplicarse se dio en un medio líquido, a una temperatura relativamente elevada – algo así como un “caldo primitivo” – ya que las altas temperaturas favorecen las reacciones químicas – antes de la presencia de las enzimas –; aún así, las enzimas requieren de temperaturas por arriba del punto de congelación del agua para poder funcionar. El agua debe estar en estado líquido para que las reacciones químicas puedan llevarse a cabo. Sin embargo, el ARN es una molécula sumamente inestable a temperaturas altas… esta es una de las razones de porque la información genética se almacena ahora en forma de ADN (es más estable que el ARN).

Este artículo nos da una prueba muy convincente de que el mundo del ARN pudo haberse desarrollado en el hielo!. Ahora le explico como…

En primer lugar, todos sabemos que el agua se congela a 0°, pero cuando tiene una determinada concentración de otros compuestos disueltos en él, esta temperatura se verá reducida. Entonces, ¿que pasa si sometemos a esta solución a una temperatura menor a su temperatura de congelamiento?… Se formará un sistema bifásico!. El agua se separará de los iones y se empezará a congelar; los iones se concentrarán en determinadas zonas manteniéndose líquidas a bajas temperaturas. Digamos que a parte de los iones tenemos ribonucleótidos (principal componente del ARN); al concentrarse en estas regiones intersticiales ¿no aumentará la probabilidad de que reaccionen y formen estructuras más complejas como el ARN? El ARN a bajas temperaturas es una molécula sumamente estable!

Attwater et al. aprovechó de esta característica del agua para realizar sus experimentos. Lo que hizo fue tomar una ribozima modelo, la Round-18 (R18), y una ARN Polimerasa (T7 RNA pol) que sirvió de control, para evaluar la capacidad de replicar pequeñas moléculas de ARN en el hielo. Adivinen que… La R18 lo podía hacer a -7°C! (Ver la figura y explicación)

R18

La figura a. muestra la estructura de la ribozima R18. Esta ribozima no es más que una secuencia de ARN de unos 195 nucleótidos con la capacidad de replicar secuencias de ARN, sólo mediante ataques nucleofílicos (reordenamiento de enlaces). Pero, lo mejor de todo está en la figura b. Como pueden ver T7 RNA pol actúa perfectamente a 37°C pero a -7°C pierde completamente su actividad. En cambio, la R18 es activa a 17°C y a -7° (tampoco se maleen y quieran que sea activa a -25°C). Y no sólo eso, la ribozima estuvo activa hasta por 8 días!. Esto indica que las ribozimas pueden funcionar en el hielo, donde el ARN es más estable y la baja temperatura no afecta su actividad, tal como antes se creía.

Además demostraron que si las soluciones de reacción están altamente diluidas, o sea, la concentración de ribonucleótidos, R18 y el MgCl2 (recordemos que el Mg es un cofactor que es necesario para la replicación y transcripción del material genético) son hasta 200 veces menores, la replicación del ARN no se detiene.

Ahora quiero que ven esta imagen:

eutetic_point 

eutetic_point2 Si no entendían bien lo que era el sistema bifásico y el espacio intersticial ahora lo podrán distinguir claramente. Ese surco que hay entre los bloques (hielo) es el espacio intersticial, donde se encuentran los iones concentrados en solución líquida. Ahora recuerden que el Mg es un cofactor importante en la replicación y transcripción del material genético, ya que gracias a él las polimerasas y las ribozimas pueden realizar la ligación del nuevo nucleótido a la cadena que se va formando (actividad ligasa). Y si recuerdan un poco más, ¿en que forma agregan el Mg a su PCR?… ¿En forma de MgCl2 cierto?… Y si cambiamos al Cl (contraión) por otro, ¿tendrá algún efecto?…

Los investigadores reemplazaron el Cl por: (SO4)-, (CH3COO)-, Br- y NO3- (están en orden, del más kosmotrópico al más caotrópico: Ver el Efecto Hofmeister para entender el significado de esto); con el fin de determinar su efecto sobre la replicación. A 17°C el más kosmotrópico (aumenta la tensión superficial del solvente) tenía un efecto negativo en la replicación; sin embargo, a -7°C, claramente se veía que a mayor kosmotropicidad, la replicación era más beneficiada. Este es un gran descubrimiento, ya que en un ambiente primitivo, la concentración de iones sería muy diversa y podemos apreciar que en el hielo, no perjudican la replicación del ARN!.

Ahora pueden entender por qué los espacios intersticiales son diferentes… con MgSO4 es “más bonito” porque la tensión superficial es mayor y su punto eutéctico aumentará (-33°C en el MgCl2 a -4°C en el MgSO4). Este fenómeno es muy importante para que se de otro de los grandes logros de la vida… la compartamentalización.

Si bien el Mg es importante para el funcionamiento de la ribozima, su presencia en altas concentraciones reduce el tiempo de vida media de la enzima a 52 horas, cuando ésta trabaja a 17°C. Los investigadores encontraron que a las mismas concentraciones altas de Mg, su tiempo de vida media se prolongaba a 17 días, cuando se trabajaba a -7°C. Entonces el hielo puede mantener a la ribozima estable por mucho tiempo, lo cual no sería posible a temperatura ambiente.

Pero, ¿como se comporta en cuanto a las mutaciones?. Ya mencionamos en un artículo anterior el problema de las ribozimas… su alta tasa de mutación. Al tener una alta tasa de mutación, las nuevas ribozimas formadas pierden su actividad autoreplicativa, así que al final las ribozimas desaparecerían y la vida no hubiera podido avanzar. Aquel artículo menciona una bonita estrategia hecha por estas ribozimas primitivas para evitar su desaparición debido a las mutaciones perjudiciales. Como las ribozimas dependen mucho de la estructura secundaria del ARN y las horquillas que se forman para poder replicarlo fidedignamente, de repente una baja temperatura puede afectar esta estructura y generar más mutantes de lo normal. Los investigadores observaron que a 17°C la fidelidad de replicación (replicación sin errores) de la ribozima fue del 97.1%, muy cercano al 95.9% obtenido en el hielo a -7°C. Además, en ambos casos, se obtenían la misma proporción de substituciones la única diferencia fue que a -7°C el porcentaje de deleciones fue mayor.

En realidad son datos y resultados muy alentadores pero el estudio tiene algunas desventajas. En primer lugar, la ribozima usada, R18, si bien es la mejor opción de una ribozima análoga a una primitiva, no es la más adecuada. Esta R18 no está adaptada a funcionar a -7°C, ella ha evolucionado para funcionar a 22°C. De repente con una ribozima primitiva los resultados serían diferentes (para mejor o para peor). Además, como máximo se obtuvieron ARNs replicados de 33 nucleótidos de longitud. Por lo menos se requieren 195 nucleótidos para generar un ARN con capacidad autoreplicativa. Además, nadie nos garantiza que los sustratos usados en el presente trabajo y las concentraciones usadas también estuvieron presentes en un hielo primitivo.

Sin embargo, estos resultados son más que alentadores y nos abren toda una nueva perspectiva de como se pudo haber originado la vida. De todas maneras se requieren más estudios en este campo. La importancia de entender como se originó la vida es inmensa ya que también impulsaría el campo de la astrobiología y entender los principios de la evolución (si en realidad se dio, porque también tengo mi teoría que en otro momento les comentaré).

Perdonen por la extensión de este post, pero cuando escribo de estos temas me emociono. El artículo lo pueden descargar libremente para que puedan profundizar más en el tema.

Referencia:

ResearchBlogging.orgAttwater, J., Wochner, A., Pinheiro, V., Coulson, A., & Holliger, P. (2010). Ice as a protocellular medium for RNA replication Nature Communications, 1 (6), 1-8 DOI: 10.1038/ncomms1076

21 septiembre, 2010

Los IgNobel, en VIVO por YouTube

Gracias a las bondades del streaming podremos ver por primera vez, en vivo y en directo, la 20ma entrega de los premios Ig Nobel. Para los que no recuerdan que son los Ig Nobel aquí un par de artículos: Ganadores del 2009 y más. Los Ig Nobel es la parodia de lo Premios Nobel, pero, en este caso se premian a las investigaciones científicas más extravagantes y que ningún científico se atrevería a reproducirla. Como dice la revista Annals of Improbable Research, son investigaciones que primero nos hacen reír y luego pensar.

IgNobel

Ya saben, el Jueves 30 de septiembre a las 7.30 (Hora del Este de los EEUU) que si no me equivoco son las 6.30 en Perú se da inicio a la ceremonia de los Ig Nobel. Desde las 7.00 deben visitar el canal de YouTube de Improbable: http://www.youtube.com/improbableresearch para que vayan probando su conectividad.

La mitosis no sólo puede dar dos células hijas

Este artículo, si bien no es reciente —data del 2008— me pareció muy interesante y quiero compartirlo con ustedes. Primero hagamos memoria. Cuando hablamos de división celular (mitosis y meiosis) se nos viene a la mente algunas cosas básicas que nos enseñan desde el colegio: la condensación de la cromatina para formar los cromosomas, la desaparición de la membrana nuclear, la movilización de los centrosomas hacia cada uno de los polos, la generación del huso mitótico (huso acromático), la migración de las cromátides hermanas a cada uno de los polos y la formación de las dos células hijas.


Sin embargo, se ha observado que cierto tipos de células cancerígenas tienen más de dos centrosomas. Esto abre la posibilidad de que la formación del huso mitótico que, como vemos en la figura, se forma a partir de los dos centrosomas ubicados en polos opuestos, ya no se dé y en su lugar se puedan generar más husos mitóticos en diferentes direcciones como verán en la siguiente figura:

multipolar

La primera figura (bipolar scattered) se da en condiciones normales de división celular. La segunda (multipolar) se da en cierto tipos de células cancerígenas, donde cada centrosoma (teñido de rojo) puede generar un huso mitótico (verde) en diferentes partes de la célula. Y la tercera figura (multiáster) es parecido al multipolar pero más pequeño y compacto. Estos dos últimos casos provoca que la célula se divida en tres o más células hijas, generando así aneuploidías (repartición desequilibrada de los cromosomas) y por lo tanto, la muerte de la célula.

Sin embargo, estas células cancerígenas tienen un mecanismo que les permite solucionar el problema de tener más de dos centrosomas. Lo que hacen es agrupar a los múltiples centrosomas en dos grupos, dispuestos en cada uno de los polos de la célula y restaurando la bipolaridad de la misma (tal como en la primera figura) y así dividirse correctamente.

Para identificar los genes responsables de este mecanismo, investigadores de la Escuela de Medicina de Harvard liderados por el Dr. Mijung Kwon, usaron un tipo de células de la mosca de la fruta que se caracterizaba por tener más de dos centrosomas. La búsqueda se centró en encontrar moléculas de ARN de doble hebra (ARN de silenciamiento) para apagar los genes responsables del agrupamiento de los cromosomas que permite restaurar la polaridad de la célula. De los 23172 encontrados, 133 podrían estar envueltos en el silenciamiento, y 82 de ellos tenían homólogos en mamíferos. En estos enfocaron la segunda parte del estudio.

Al realizar múltiples pruebas usando proteínas fluorescentes, Mijung y su equipo encontraron dos genes que parecían ser responsables del agrupamiento cromosómico: ncd y myo10. La primera formaba parte de la familia de las proteínas motoras conocidas como kinesinas y responsable de mover los centrómeros hacia los polos, mientras que la segunda formaba parte de las miosinas y era la responsable de agruparlos. Cuando uno de estos dos genes eran silenciados, las células no podían restaurar la bipolaridad y se formaban husos mitóticos multipolares. Además, Ncd tenía su homólogo en líneas celulares humanas: HSET.

HSET siRNA

Pero no sólo son HSET y Myo10 los responsables de la restauración de la polaridad. Los investigadores también encontraron que las proteínas SAC (punto de control del ensamblaje del huso) como Mad2 también cumplen un rol importante en la agrupación de los centrosomas por ser los encargados de retrasar la división celular, antes de entrar a la anafase, para dar tiempo a que se sinteticen HSET y Myo10. Cuando Mad2 es silenciado la anafase empieza rápidamente y no se restaura la bipolaridad (no alcanza el tiempo para hacerlo), mientras que cuando Mad2 esta activa, la anafase se retrasa considerablemente.

SAC

Finalmente, también demostraron que la forma de ensamblaje de la actina y la morfología de la célula jugaban un papel importante en el agrupamiento cromosómico. Cuando la célula tenía forma alargada o polarizada, la proporción de husos mitóticos multipolares eran menos frecuentes que cuando la célula tenía forma de pelota. Y cuando se indujo una nueva morfología usando micropatrones de fibronectina (forma “O” e “Y”), la célula también formaba husos mitóticos multipolares.

micropatterns

¿Y para qué es importante todo esto? Este trabajo abre la posibilidad a una nueva estrategia de agentes terapéuticos contra el cáncer. Se pueden diseñar fármacos capaces de inhibir o silenciar a HSET ya que esta proteína no es importante en la división celular normal, sólo es necesaria cuando hay muchos centrosomas (amplificación de centrosomas), de esta manera el tratamiento sería mucho más específico. Además se demostró que cuando HSET era silenciado, la viabilidad de las células cancerígenas se redujo casi en un 95%!. Sin dudas hay mucho por investigar ya que estos estudios fueron hechos in vitro.

Referencia:

ResearchBlogging.orgKwon, M., Godinho, S., Chandhok, N., Ganem, N., Azioune, A., Thery, M., & Pellman, D. (2008). Mechanisms to suppress multipolar divisions in cancer cells with extra centrosomes Genes & Development, 22 (16), 2189-2203 DOI: 10.1101/gad.1700908

19 septiembre, 2010

No son adorables?

Cuando uno se pone a pensar en una bacteria automáticamente se nos viene a la mente asociarla con una enfermedad o algo perjudicial para la salud; pero, si uno las ve de esta manera, genera tanta ternura que nos quita todos esos prejuicios de la mente…

Personalmente, la que más me gusta es la pobre E. coli siendo infectada por un bacteriófago… !Que active su sistema de defensa CRISPR!

Para ver completa la lista de muñecos entren a: http://bit.ly/bzSAxc

17 septiembre, 2010

A quién no le ha pasado esto?

Otra vez Jorge Cham y sus caricaturas tan acertadas. Una de las cosas más comunes cuando uno desarrolla una tesis es la disponibilidad de tiempo de tu asesor. Lo puedes ver en el laboratorio o en su oficina durante todo el tiempo que desarrollas la tesis, pero, cuando estas a punto de presentar tu primer borrador y necesitas que lo revise, es ahí cuando justo le sale un viaje o tiene algún evento que lo mantendrá alejado de la Universidad por un buen tiempo.

La otra opción es que no te avise que se va y tu le entregas tu documento de tesis para que lo revise, pero pasan los días… las semanas y los meses y no obtienes ninguna respuesta. Llamas a su casa desesperado y te das con la sorpresa que salió de vacaciones, que regresará en dos semanas y recién ahí revisará tu tesis, pero antes de eso, debe revisar los cientos de correos que le deben haber llegado, los documentos pendientes que debe revisar y firmar, y sólo después de eso, revisará tu tesis, así que como recomendación, debes planificar de la siguiente manera tu cronograma de actividades:

cronograma

Así es pues muchachos, como recomendación deben estar al tanto de las salidas de su asesor.

Vía PhD COmics.

Los pilares de la creación

Quien no recuerda la imagen más famosa tomada por el Telescopio Espacial Hubble tomada en 1995…

Esta espectacular formación de gas y polvo cósmico, la cual parece una estalagmita como las que se forman en las cuevas, está ubicado a unos 7500Km de la Tierra, en la Nebulosa de Carina.  En promedio cada pilar tiene más de 3 años luz de longitud!. ¿Cuanto es 3 años luz?… Aproximadamente 30x1012Km, unas 300 millones de veces la distancia entre la Luna y la Tierra o unas 200 mil veces la distancia entre el Sol y la Tierra. ¿Un poco grande no?

Recientemente el Hubble saco esta foto de la misma nebulosa…

Se ve hermoso cierto? Ese pilar es un poco más pequeño que lo anteriores, mide aproximadamente 1 año luz. Sin embargo hay dos puntos que debemos recordar acerca de esto. El primero es que nada es sólido en esas zonas, a excepción de las pequeñas partículas de polvo cósmico, las columnas están hechas de hidrógeno elemental que se encuentra cerca de su punto de fusión, o sea, es un lugar sumamente gélido. Lo segundo es que estas imágenes no son reales, mejor dicho, son reales pero los colores que tienen no son los verdaderos. Digamos, si un día viajamos a la Nebulosa de Carina, nunca la veremos como se muestra en la figura, lo más probable es que pase desapercibida y no nos demos cuenta de su presencia.

Siento desilusionarlos, pero ¿Como es posible esto?. Muy fácil. Si les pregunto… ¿de que color es el hidrógeno o de que color es el oxígeno, que me responderían? Seguro que me dirán invisible. Ningún gas que yo sepa es visible. El humo de los carros o las nubes no son exactamente gas, sino son partículas de carbono y agua suspendidas en forma de aerosol. El gas sería el CO2, el cual, obviamente es invisible, lo mismo que el Iodo, el Nitrógeno, el Helio, etc, todos son invisibles. Si los gases se podrían ver, podríamos saber exactamente quien fue el que soltó una flatulencia en el ascensor. Estos pilares están hechos a base de Hidrógeno y Oxigeno en su forma elemental, entonces son invisibles.

Las fotos que se toman a las nebulosas son hechas con cámaras especiales que no capturan la luz, como lo hacen las cámaras que normalmente conocemos, sino capturan radiación electromagnética de otras longitudes de onda, fuera del rango de luz visible (400 – 700nm). Por ejemplo, las cámaras pueden capturar la luz UV (100 – 400nm), los rayos X (0.1 – 10nm) o la radiación Infrarroja (700 – 5000nm). Ninguna de estas longitudes de onda podemos verlas. Además, todos los átomos absorben y emiten radiación a diferentes longitudes de onda, los cuales son característicos de cada átomo. Lo que hacen las cámaras de los telescopios es apuntar a la nebulosa, poner un filtro para una longitud de onda específica, capturar toda la “luz” que llegue con esa longitud de onda y, mediante una computadora, asignarle un color específico que si pueda ser visto por nuestros ojos.

En la imagen, los colores amarillos y dorados corresponden a los átomos de Oxígeno, mientras que los colores azules y blanquecinos corresponden a los átomos de Hidrógeno. Así que no todo lo que ven nuestros ojos son la realidad. Y cuando vean imágenes de nebulosas y galaxias, todas brillantes, con colores estrambóticos, recuerden que es algo que nunca verán directamente, solo es resultado de la radiación UV, X o IR que emiten, y modificado por una computadora.

Imágenes: http://hubblesite.org/WiredScience.

15 septiembre, 2010

El árbol o el anillo de la vida

Todos conocemos la clásica representación del árbol de la vida, el cual fue hecho en base a la secuencia del ARN ribosomal 16-18S, donde se muestran a las arqueas como un grupo hermano a los eucariotas, formando los dos una línea evolutiva diferente al de las bacterias.

Pero, esta representación de la evolución de la vida, refleja en cómo fue realmente?. Si bien sólo es una teoría, es la más aceptada por la comunidad científica. Sin embargo, como toda teoría, está sujeta a críticas, cambios y otras teorías alternativas que explicarían el mismo problema mediante otros procesos. Eso es lo hermoso de la ciencia, nadie es dueño de la verdad absoluta.

Lo que dice la teoría del anillo de la vida es que los eucariotas – los cuales poseen compartimientos internos más especializados llamados organelos – no surgieron como una línea evolutiva diferente a las arques y a las bacterias, sino fueron el resultado de una fusión de ellas.

Tradicionalmente se cree que las arqueas y los eucariotas compartieron un ancestro común, una bacteria primitiva de la cual divergieron. Pero la teoría más aceptada de explicar la aparición de las mitocondrias y los cloroplastos en los eucariotas es a través de la endosimbiosis (células primitivas que adoptaron bacterias con la capacidad de producir energía mediante fosforilación oxidativa o hacer fotosíntesis). Esto genera una contradicción con el árbol de la vida, la cual se basa en la divergencia de un organismo que genera dos que evolucionan de manera independiente. La teoría de la endosimbiosis nos da una evolución convergente, entonces, un anillo de la vida!.

Así que James Cotton y James McInerney, autores del presente artículo que será publicado en PNAS, en vez de usar un sólo gen – como lo hizo Carl Woese para generar su árbol de la vida –, analizaron cada uno de los 6700 genes de la levadura Saccharomyces cerevisiae y encontraron que 2000 de ellos estaban muy relacionados con genes de las bacterias y 500 con genes de las arqueas.

Estos dos grupos de genes encontrados tenían diferentes roles en la levadura. Los que estaba relacionados con las arqueas tenían una tendencia a ser informativos: codifican para proteínas y estaban envueltos en la replicación del ADN; mientras que los que estaban relacionados con las bacterias tendían a ser operativos: estaban relacionados con la producción de aminoácidos y síntesis de ácidos grasos. Además encontraron que los genes relacionados con las arqueas eran más activos en la levadura que los que estaban relacionados con las bacterias y que la carencia de algunos de ellos era letal para la levadura.

Fue así que obtuvieron una posible evidencia que apoya la teoría del anillo de la vida. Una arquea primitiva se unió a una bacteria primitiva para formar una alianza que les permitió superar las carencias de su simple estructura. La bacteria pasó a convertirse en la mitocondria, intercambio material genético con la arquea para formar un genoma más complejo. A partir de ahí empezaron a evolucionar los eucariotas, modificando sus genes a través de mutaciones, inserciones y deleciones, manteniendo intactos aquellos que eran esenciales para vivir, los cuales se mantuvieron hasta nuestros días.

Los que están a favor del árbol de la vida dicen que no les sorprende la presencia de genes relacionados con las arqueas en la levadura, ya que es un indicio de que ambos compartieron un ancestro común antes de separarse cada uno por su línea evolutiva y que la endosimbiosis ocurrió después de la separación entre las arqueas y las eucariotas primitivas.

A mi parecer, la teoría del anillo de la vida suena más factible y menos forzada que el árbol de la vida. Hace un año publiqué un artículo que habla sobre la endosimbiosis procariota, donde también se refuta la teoría del árbol de la vida procariota. En las bacterias también hay un anillo de la vida, la formación de las gram negativas (procariotas de doble membrana: membrana externa y membrana interna) fue el resultado de la unión entre las actinobacterias y los clostridios.

Sin dudas, hablar sobre el origen y evolución de la vida es algo fascinante para los biólogos; comparable como el origen del universo para los astrónomos o la teoría de las cuerdas para los físicos. En el fondo, a todos los biólogos nos gustaría explicar como se originó la vida, como evolucionó todo lo que hoy conocemos, habremos tenido un sólo ancestro común de donde se originaron todas las formas de vida que han existido en la tierra… sin dudas será un tema que mantendrá ocupada a la comunidad científica por muchísimos años.

Vía NESR.

14 septiembre, 2010

BioZine (10) + BioUnalm te informa

Después de unas largas vacaciones, regresa su revista de viernes lunes, totalmente renovada, BioZine!, y además, lo que todos nos solicitaban al correo… BioUnalm te informa, con las últimas novedades en becas, cursos, congresos, trabajos, etc. para el biólogo de hoy.

biozine10 [Click para descargar]

Ahora, el boletín cambiará de formato, con más información y será mensual, como para que tengas cuatro semanas para leerlo por completo y ver las mejores fotos de la farándula bióloga en la sección VIB (Very Important Biologist), así que la siguiente edición será el 11 de Octubre.

informa120910[Click para descargar]

¿Cuál debe ser la distancia entre un cultivo GM y uno convencional?

Desde hace tiempo se tiene un fuerte debate en cuanto al ingreso de plantas genéticamente modificadas (transgénicas) al país. Sin dudas, el uso de la biotecnología es sumamente beneficiosa para la agricultura; pero, algo que nuestro país debe proteger es su diversidad genética. Tampoco es cerrar todas nuestras fronteras al uso de esta tecnología por miedos todavía no demostrados – pero tampoco desmentidos – por la ciencia acerca de los daños a la salud y el medio ambiente.

Como toda tecnología, la biotecnología agrícola tendrá sus pros y sus contras. Sin dudas el aumento en la producción y rendimiento de los cultivos, así como la resistencia a pestes y  enfermedades son la principal carta de presentación de los cultivos GM; sin embargo, en cuanto al uso de sustancias tóxicas para el ambiente, las plantas GM no han solucionado este problema ya que muchas de ellas siguen usando herbicidas. Otro problema que no ha sido solucionado es la contaminación de especies no transgénicas mediante la polinización cruzada, principalmente en el maíz: La fertilización cruzada (polen de un individuo fertiliza el óvulo de otro) entre campos de maíz vecinos es la mayor fuente biológica de mezcla entre un maíz convencional y uno GM.

Entonces, ¿como evitar la contaminación de nuestras variedades de maíz con el maíz transgénico, en caso algún día se llegue a aprobar su ingreso? En Europa, donde muchos países han permitido su cultivo, principalmente el maíz Bt (resistente a insectos), se tienen estrictas normas que exigen que los productos que tengan más de 0.9% de algún ingrediente derivado de una especie transgénica, sean etiquetados. Para esto, cada país tiene normas que regulan la distancia entre un cultivo transgénico y uno convencional a fin de evitar que se exceda el umbral de 0.9%.

Las distancias varían entre un país y otro, van desde los 25 hasta los 600 metros. Todo esto depende de las condiciones climáticas de la zona así como de los parámetros de cultivo que se aplican. Pero, nuestro país tiene tantas zonas de vida distintas, cada una con sus propias condiciones climáticas y parámetros de cultivo que dificultarían mucho determinar el distanciamiento entre un cultivar GM y uno convencional. En Europa y algunos países de Sudamérica, como Uruguay, es relativamente sencillo ya que sus terrenos son llanos; pero en el Perú no.

Fue así que Laura Riesgo hizo un análisis estadístico a partir de datos obtenidos de estudios recientes en fertilización cruzada en el maíz realizado en diferentes países europeos. Los datos (n=1174) se graficaron en función del porcentaje de semillas producto de la fertilización cruzada y la distancia entre los campos de cultivo vecinos;  para que de esta manera se pueda corroborar – con datos científicos – si las distancias impuestas por cada país satisfacen el umbral impuesto por sus regulaciones. Los resultados se muestran en el siguiente gráfico:

GM_maize

Como se puede ver en la gráfica, por arriba de los 40 metros, la tasa de fertilización cruzada está bajo el umbral (0.9%), sin embargo, esta nunca llega a mantenerse en cero. Recuerden que este estudio sólo mide la tasa de fertilización cruzada en dos cultivares de maíz vecinos convencionales, aunque es igualmente aplicable al maíz GM. Este estudio refleja la realidad de Europa, ¿podrá ser aplicable para las condiciones de nuestro país?. En caso que pueda aplicarse y se obtengan los mismos resultados, ¿a que distancia deberían cultivarse maíz GM si se permite su ingreso al país?

Son preguntas que deben ser resueltas al momento de hacer una normativa regulatoria, que asegure la protección de nuestros recursos genéticos. Yo pienso que la distancia debe ser tal que nos garantice 0% y no 0.9% de fertilización cruzada con un cultivo GM.

A parte, existen otros factores que también influyen en esta taza de fertilización cruzada como son la sincronía en la floración, las condiciones climáticas cambiantes en cada época del año, la posición del cultivar donador y el receptor del polen con respecto a los vientos, etc. Son temas en los cuales se necesita amplia investigación antes de optar por autorizar el ingreso de cultivos GM.

Referencia:

L. Riesgo. Nature Biotechnology. DOI: 10.1038/nbt0810-780

12 septiembre, 2010

El cuy como fuente de energía renovable

Tal vez muchos alumnos, ex-alumnos – especialmente agrónomos – y profesores de la Universidad Agraria conozcan al Dr. Ulises Moreno y su pequeña “empresa” Bioagricultura Casa Blanca. El Dr. Moreno es todo un showman, un tipo sumamente carismático. Hace un par de años asistí a una conferencia suya la cual fue muy memorable, tiene una capacidad única de enganchar al público. También recuerdo que en el 2008, en la feria por la Semana de Biología se paró en medio de ella y empezó a cantar unas arengas a la Universidad Agraria – como buen molinero que es – pero, unas arengas bastante antiguas que nosotros jóvenes estudiantes nunca las habíamos oído.

El Dr. Ulises es Ing. Agrónomo con un doctorado en la Universidad de Cornell, Ithaca. Se especializó en fisiología vegetal y ahora se dedica – junto a su esposa, Carmen Felipe-Morales – al desarrollo de la agricultura sostenible en su pequeño fundo en Pachacamac llamado “Casa Blanca”.

Hace poco fue visitado por una importante periodista científica, Gaia Vince, quien en su viaje por Perú cayó en Casa Blanca y se quedó maravillada con la forma como la casa del Dr. Ulises es auto-suficiente. ¿Como hace?

La clave del Dr. Ulises es la crianza de aproximadamente 1000 cuyes (Carvia porcellus) de los cuales obtiene toda la energía necesaria para poder cocinar sus alimentos, iluminar su casa, fertilizar sus campos, etc. La energía la obtiene de los excrementos del cuy, aproximadamente tres toneladas por mes!, de los cuales sólo usa 200 para ponerlos en si biodigestor donde produce 3 metros cúbicos de metano por día!… como él lo designa: “EL GAS DE CUYISEA”. La proporción de mezcla es unos 15 kilos de caca y 150 litros de agua, y el gas es producido mediante fermentación.

Pero, la historia no acaba aquí, el producto de desecho es un líquido fermentado rico en sustancias esenciales como azúcares, aminoácidos y factores de crecimiento, que son aprovechados directamente por las plantas y favorecen su rendimiento (plantas más grandes, con más flores y más frutos, en un mismo espacio de cultivo). A este fertilizante el Dr. Ulises le puso el nombre de CACA-COLA. El resto de caca que sobra – la cual es mucha – lo usa en el compostaje para producir bio-abonos.

A la semana Casa Blanca produce unos 50 litros de Caca-Cola la cual es vendida a S/.2 por litro. Este precio es 75 veces menor! al precio de un fertilizante comercial que ofrece los mismos beneficios. A parte que la pequeña hacienda es auto-suficiente, genera ingresos!. Los costos no son más que alimento para cuyes como la alfalfa, pero las ganancias son grandes, no sólo con la Caca-Cola, sino también con el bio-abono, los productos orgánicos que cultivan y los cuyes que son vendidas a exclusivos restaurantes de la capital cuando estos llegan a una edad de 18 meses.

 

Vía Wandering Gaia.

Más información: http://gasdecuyisea.wordpress.com/

11 septiembre, 2010

Bala de cañón fúngica

Es impresionante las formas como han evolucionado las plantas y hongos para diseminar sus semillas o esporas. Sin embargo, muchas veces no hemos sido conscientes de estas maravillas de la evolución. Usando cámaras especiales de alta velocidad se ha podido filmar el preciso momento en que Sphaerobolus stellatus, un hongo conocido como “bala de cañón” o “lanzador de esferas” dispara su bola de esporas de 2mm a más de 4 metros de distancia!, esto gracias a los cambios en la presión osmótica al interior de su basidioma.

 

Pero, esta no es la única estrategia de eyección. Ascobolus immersus dispara ocho esporas en forma de espray o chorro. Lo que más me llamó la atención de esta estrategia es la aceleración que alcanza la propulsión del chorro, nada más y nada menos que 2’000,000m/s2! Este es el record de aceleración en el mundo natural.

Así que los invito a ver más videos vía The-Scientist.

10 septiembre, 2010

Necrofilia homosexual en animales

Creo que después de poner algunos artículos muy densos y complejos, aquí algo para entretenerse un rato… Por ahí cuando andaba buscando información para la tesis de maestría, caí en el siguiente artículo:

necrofilia_animal[Click para descargar pdf]

La historia de este caso es bastante graciosa…

El museo de historia de natural de Rotterdam esta situado en un parque urbano, y su fachada esta cubierta de vidrio, actuando en determinadas horas del día, como un gran espejo. Como bien saben, las aves suelen chocar contra las ventanas porque no tienen conciencia de que lo que ven es un reflejo o un objeto transparente, y tratarán de atravesarlo obstinadamente hasta morir (claro que muchas mueren al primer choque).

En 1995, a las 17:55, C.W. Moeliker quien trabaja en el museo esuchó un fuerte estruendo en su ventana, lo cual indicaba que otra ave había chocado contra el vidrio y por ende había muerto. Así que este señor bajó a ver si se había dañado el vidrio y observó a unos dos metros un ánade (Anas platyrhynchos) macho muerto. Pero, a los pocos instantes apareció otro ánade macho, se le acercó, lo tomó por atrás y le empezó a copular al pato cadáver con mucha fuerza.

Lo más gracioso de este caso fue que no se conformó con una sola vez, el ánade violó al cadáver al menos tres veces, el primer descanso lo tomó a las 18:29 que duró tres minutos, el segundo a las 18:45 que duró menos de un minuto y el tercero fue cuando Moeliker se acercó mucho a la escena para tomar las fotos. Sin embargo, cuando Moeliker abandonó el museo a las 19:25, el ánade vivo seguía ahí rondando.

anade

Y fue así que se reportó el primer caso de necrofilia homosexual animal.

El sistema inmunológico de las bacterias

No sólo los organismos superiores (plantas y animales) sufren de enfermedades como producto de infecciones virales; las bacterias también pueden llegar a sucumbir ante la infección de ciertos virus, que en su caso son llamados bacteriófagos, o simplemente, fagos. Sin embargo, los organismos superiores contamos con mecanismos de defensa realizados por células especializadas que responden ante la presencia de un agente infeccioso, reconociéndolo y eliminándolo. A este mecanismo de defensa se le llama una respuesta inmune.

Las bacterias cuentan con otro tipo de estrategias para responder ante una infección por fagos. Una de ellas es mediante la glicosilación o metilación de su ADN para diferenciarlo del ADN de un fago y así poder degradarlo usando sus enzimas de restricción. Sin embargo, muchos fagos han adquirido la capacidad de glicosilar y metilar su ADN evitando así ser degradado por las enzimas de la bacteria.

Hace dos años se descubrió un nuevo sistema de defensa por parte de las bacterias en respuesta a los fagos, que por sus características, es un análogo al sistema inmune de los organismos superiores. Este sistema se llama CRISPR (agrupación de pequeñas regiones palindrómicas regularmente espaciadas). [Leer aquel artículo para entender el funcionamiento de CRISPR].

En términos sencillos, este mecanismo de inmunidad se basa en la producción de pequeñas secuencias de ARN que se complementan con secuencias específicas del ADN de los fagos, de esta manera “silencian” o interfieren los genes necesarios para la invasión y propagación del fago.

Pero, tal como mencionó en aquel artículo, se conocía muy poco sobre su funcionamiento, hasta el día de hoy que fue publicado en Science la estructura y función de la proteína responsable de este mecanismo, una endoribonucleasa; la cual procesa el ARN precursor largo, cortándolo en pequeñas unidades de ARN que silencian los genes del fago.

 

El trabajo fue realizado por investigadores de la UC Berkeley, usando a la bacteria Pseudomona aeruginosa. Esta bacteria posee seis genes que codifican para las proteínas Cas (Proteínas asociadas a CRISPR) flanqueadas por dos regiones CRISPR. Las regiones CRISPR se caracterizan por tener repeticiones casi idénticas de 28 nucleótidos (hexágonos negros en la figura) separadas por espaciadores de ~32nt (rectángulos celestes). Para saber cual de estas seis proteínas Cas (Cas1, Cas3, Csy1, Csy2, Csy3, Csy4) era la responsable de la actividad endoribonucleasa, los investigadores hicieron pruebas bioquímicas con cada una de ellas, identificando que era Cys4 la que tenía esta actividad. Además, esta endoribonucleasa Cys4 es altamente específica, ya que cuando fue transferida y expresada en E. coli no funcionó.

CRISPR_locus

Los investigadores demostraron que Cys4 necesita de la formación del pequeño loop (horquilla, la estructura que parece un chupón en la figura superior) para hacer el corte. Como podemos ver en la figura, Cys4 requiere necesariamente a 16 de los 28 nucleótidos (del 5 al 21). Fue así que usaron este complejo mínimo (Cys4 y la secuencia de 16nt) para cristalizarlo y determinar la estructura de la proteína endoribonucleasa y su interacción con el ARN. Esta parte del trabajo fue realizado en el laboratorio de Fuente de Luz Avanzada de Berkeley que permitió obtener una resolución de la proteína de 1.8 Angstrom (1 Angstrom es igual a la diezmillonésima parte de un milímetro! o 10-10 metros)

Ahora maravíllense con esta imagen en 3D y modelada por computadora de la Cys4 junto al ARN. La horquilla que se forma en el ARN (figura de arriba) se aprecia claramente en la estructura 3D (figura de abajo, color naranja).

Cys4_RNA

Como se puede ver en la figura, Cys4 reconoce la formación de la horquilla y corta inmediatamente después de ella, entre la Guanina-20 (G20) y la Citosina-21 (C21). Muchos se preguntarán como hace una enzima para “cortar” una molécula. La respuesta es que todos estos procesos no son más que re-acomodamientos de los electrones, y por lo tanto, de los enlaces entre los átomos a través de ataques nucleofílicos. Lo que hace una enzima es generar un entorno donde los enlaces altamente estables de una molécula se desestabilicen por la presencia de otros grupos funcionales, de esta manera, los enlaces de esta molécula se romperán y reacomodarán de tal forma que los nuevos enlaces formados serán más estables, dentro de ese entorno.

De esta manera se completó el entendimiento de como se procesa el ARN precursor en moléculas de ARN más cortas capaces de silenciar los genes de fagos intrusos. Lo que hace parecer a este mecanismo con un sistema inmune es que estas pequeñas secuencias CRISPR se adaptan a nuevos intrusos a través de mutaciones y se almacenan y transfieren a sus descendientes para que tengan inmunidad contra fagos que ya infectaron a la bacteria anteriormente.

Este estudio es importante ya que en los organismos superiores es común ver la presencia de ARNs de interferencia (ARNi), los cuales pueden silenciar muchos genes. El procesamiento del ARN precursor largo a pequeños fragmentos de ARNi y microARNs se da gracias a otra endoribonucleasa llamada DICER (también lo vimos en un artículo anterior). La manera como evolucionaron estos dos mecanismos de procesamiento del ARN en dos líneas evolutivas diferentes nos puede dar claves de la importancia del ARN en el desarrollo de la vida como hoy la conocemos y apoyarían la teoría de que todo se originó a partir de un mundo de ARN.

Referencia:

ResearchBlogging.orgHaurwitz, R., Jinek, M., Wiedenheft, B., Zhou, K., & Doudna, J. (2010). Sequence- and Structure-Specific RNA Processing by a CRISPR Endonuclease Science, 329 (5997), 1355-1358 DOI: 10.1126/science.1192272

09 septiembre, 2010

Mycoplasma: genoma simple pero estrategia de infección compleja

Micoplasma es el grupo de bacterias con uno de los genomas más pequeño de todos los organismos vivos, el cual llega a medir un poco más de 500 000 pares de base (500Kb) – de E. coli mide ~4800Kb –, por eso son considerados como los organismos vivos más simples con capacidad de auto-replicarse. Fue gracias a esta característica que Craig Venter lo usó para crear su primer organismo vivo controlado por un genoma sintetizado de forma artificial.

Sin embargo, a pesar de su tamaño y simplicidad, es un patógeno importante en mamíferos, plantas y humanos. Debido al pequeño tamaño de su genoma, posee pocos genes que codificarán para pocas proteínas y enzimas, por esta razón, se vale de su célula hospedera para poder vivir, aprovechando de sus nutrientes, aminoácidos y moléculas señalizadoras, convirtiéndose así en un parásito intracelular.

Entonces, ¿como hace un organismo tan simple para ser tan virulento y patogénico? La clave de su éxito es que puede cambiar constantemente la estructura de sus lipoproteínas de la superficie de su membrana celular, la cual esta envuelta directamente en el reconocimiento por parte del sistema inmunológico. Esta misma estrategia es usada por ciertos virus, pero la diferencia radica en que Mycoplasma no hace una mutación propiamente dicha, sino, se vale de una enzima llamada recombinasa, codificada por el gen Xer1, para reordenar la secuencia del gen vpma, el cual codifica para las lipoproteínas de membrana. Los investigadores de la Universidad de Medicina Veterinaria de Viena hicieron este descubrimiento en la especie Mycoplasma agalactiae, un importante patógeno causante de la enfermedad agalaxia, que ataca principalmente a ovejas y cabras.

Demostraron que este gen estaba envuelto en la virulencia de M. agalactiae cuando diseñaron sepas de esta especie carentes del gen de la recombinasa Xer1. Cuando el Mycoplasma no tenía la recombinasa, solo se expresaba un tipo de VPMA (proteína variable de Mycoplasma agalactiae) y el microorganismo se volvía susceptible al ataque por parte del sistema inmunológico del animal.

Esta región vpma se caracteriza por tener varios sitios de reconocimiento para la recombinasa Xer1 conocidos como sitios de recombinación. Los sitios de recombinación (RS) son secuencias de ADN específicas, distanciadas una de otra, donde la enzima corta el ADN y saca esa porción del gen entre las dos RS para introducir otra secuencia en él. A este tipo de recombinación se llama recombinación homóloga y se da principalmente en la Meiosis (el famoso crossing-over). Sin embargo, lo que hace M. agalactiae no es sacar esta región y cambiarla por otra, sino, invertirla.

¿Y donde se encuentran estas regiones RS? Los investigadores encontraron los sitios de recombinación en una región del gen vpma cerca al extremo 5’ que no se llega a ser traducida a proteína (5’UTR). En esta región encontraron una secuencia de 21 nucleótidos altamente conservados en todos los genes vpma, los cuales fueron identificados como los sitios de recombinación. Además, los sitios de recombinación estaban flanqueados por secuencias de nucleótidos que mejoraban la actividad de la recombinasa Xer1 aunque su presencia no era necesaria para que se de la inversión.

Como sugiere este estudio, otras especies de Mycoplasma también pueden tener esta misma estrategia para infectar los tejidos y no ser detectados por el sistema inmunológico del animal. Las especies de Mycoplasma a parte de ser patógenos importantes de muchos animales ganaderos, también son amenazas a la salud de las personas. M. pneumoniae es uno de los principales causantes de las neumonías en personas con el sistema inmunológico comprometido (pacientes de VIH, pacientes de cánceres que están bajo una quimioterapia, pacientes con enfermedades autoinmunes, etc.) y es uno de los patógenos más comunes en las infecciones intrahospitalarias. M. genitalium es uno de los patógenos más comunes en las enfermedades de transmisión sexual, causante de infecciones como la uretritis no gonocócica en el hombre y cervicitis en la mujer.

Como no tiene pared celular no se ve afectada por antibióticos como la penicilina u otros antibióticos beta lactámicos. Además, por ser parásitos intracelulares, son más difíciles de eliminar sin causar daño a la célula hospedera de los tejidos epiteliales. Una buena estrategia sería diseñar fármacos que ataquen o inhiban a la recombinasa Xer1, de esta manera, el sistema inmunológico le podría hacer frente con mayor facilidad.

Referencia:

ResearchBlogging.orgCzurda, S., Jechlinger, W., Rosengarten, R., & Chopra-Dewasthaly, R. (2010). Xer1-Mediated Site-Specific DNA Inversions and Excisions in Mycoplasma agalactiae Journal of Bacteriology, 192 (17), 4462-4473 DOI: 10.1128/JB.01537-09

Imagen: © Vetmeduni Vienna/Stefan Czurda 

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